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FRANKFURT. 2008 kürten die renommierten Fachzeitschriften „Nature“ und „Science“ eine Publikation mit dem Titel "Proteine bei der Arbeit" zu einem der Forschungs-Highlights des Jahres. Einer ihrer Autoren war Helmut Grubmüller vom Max-Planck-Institut für Biophysikalische Chemie in Göttingen. Der Biophysiker ist ein weltweit anerkannter Experte auf dem Gebiet der Theoretischen und Computergestützten Biophysik. Er erforscht vor allem die Funktion komplexer Proteine, die biochemischen "Nano-Maschinen" in der Zelle. Vom 7. bis 15. Mai ist er Rolf-Sammet-Gastprofessor an der Goethe-Universität. Die öffentliche Vorlesung mit dem Titel „May the force be with you: Biomachines at work“

am:     Dienstag, den am 7. Mai 2013 um 17.15 Uhr
im:       Biozentrum, Campus Riedberg, Hörsaal B1

richtet sich an eine interessierte Öffentlichkeit.

Eine der wichtigsten Nano-Maschinen, deren Funktion Grubmüller aufgeklärt hat, ist die F-ATPase. Mit ihrem Durchmesser von einem 10 Millionstel Millimeter ist sie der kleinste Motor der Welt. Im Körper synthetisiert sie das Molekül Adenosintriphosphat (ATP), den universellen Träger chemischer Energie. Um die einzelnen Phasen der Umwandlung von mechanischer in chemische Energie in der F-ATPase bis ins atomare Detail aufzuklären, hat die Arbeitsgruppe von Grubmüller aufwändige Computersimulationen gemacht. Zwei Jahre Rechenzeit eines Großcomputers waren dafür erforderlich.

Grubmüllers Arbeit ist unter anderem für die medizinische Grundlagenforschung von Bedeutung – so die 2008 gekürte Arbeit über das Ubiquitin. Das im Körper allgegenwärtige kleine Protein markiert beschädigte oder ausgediente Proteine für die Zerlegung im „Schredder“ der Zelle, dem Proteasom. Ist diese Funktion gestört, können zahlreiche Krankheiten entstehen, unter anderem Krebs, Alzheimer oder Parkinson. Zusammen mit Bert de Groot und Christian Griesinger konnte Grubmüller aufklären, wie das Molekül es schafft, ganz unterschiedliche Partnermoleküle zu erkennen und zu binden. Das Ubiquitin stellte sich als wahrer Verwandlungskünstler heraus; innerhalb von Mikrosekunden ändert es fortwährend seine Form. Passt eine dieser Formen zufällig zu einem seiner Partner, binden sich die beiden Proteine spontan aneinander.

Helmut Grubmüller, Jahrgang 1965, hat an der Technischen Universität München Physik studiert und dort 1994 auch promoviert. Danach arbeitete er als Assistent in der Sektion Physik der Ludwig-Maximilians-Universität München. Als Stipendiat der EMBO, einer europäischen Organisation zur Förderung von Exzellenz in den Lebenswissenschaften, ging er an die Eidgenössische Technische Hochschule Zürich. 1998 gründete am Max-Planck-Institut für biophysikalische Chemie in Göttingen die Arbeitsgruppe "Theoretische molekulare Biophysik". Seit 2005 ist er Direktor des Max-Planck-Instituts für Biophysikalische Chemie.

Die Rolf-Sammet-Gastprofessur zählt zu den ältesten Gastprofessuren an der Goethe-Universität. Sie wurde 1985 von der Hoechst Aktiengesellschaft ins Leben gerufen und wird heute vom Rolf Sammet-Fonds der Aventis Foundation in Zusammenarbeit mit der Goethe-Universität vergeben. Jedes Jahr wird ein international renommierter Wissenschaftler auf dem Gebiet der Chemie/Biochemie nach Frankfurt eingeladen, um sein Forschungsgebiet und seine aktuellen Arbeitsschwerpunkte in kompakter Form vorzustellen. Neben Vorlesungen, Seminar- und Laborbesuchen gehören dabei auch öffentliche Vorträge an der Universität Frankfurt zum Programm. Von den 27 bisherigen Preisträgern haben 10 inzwischen den Nobelpreis in Chemie oder Medizin erhalten. 

Informationen: Prof. Josef Wachtveitl, Institut für Physikalische und Theoretische Chemie, Campus Riedberg, Tel.: (069) 798-29351, wveitl@theochem.uni-frankfurt.de.