Simulation einer molekularen Saloon-Tür

Lars Schäfer entschlüsselt die Dynamik von Membranproteinen

Veröffentlicht am: Donnerstag, 15. November 2012, 11:34 Uhr (265)

FRANKFURT. Was in die Zelle hinein gelangt und was sie wieder hinauswirft, regeln Proteine in der Zellmembran. Sie sind deshalb von großer pharmazeutischer Bedeutung, wie kürzlich erst durch den Nobelpreis für Chemie bestätigt. An der Goethe-Universität hat die breit gefächerte Forschung auf diesem Gebiet unlängst Verstärkung bekommen: Dr. Lars Schäfer kam als Emmy Noether Nachwuchsgruppenleiter von der Universität Groningen nach Frankfurt. Die Förderung durch die Deutsche Forschungsgemeinschaft erlaubt ihm den Aufbau einer eigenen Arbeitsgruppe und die Qualifikation für eine Professur in den nächsten fünf Jahren. Am Institut für Physikalische und Theoretische Chemie simuliert er die Funktion von Membran-Proteinen durch aufwändige molekulardynamische Computer-Simulationen.

Lars Schäfer erklärt seine Arbeit am Beispiel der so genannten ABC-Proteine, die viele verschiedene Stoffe aus der Zelle hinaus befördern – sowohl unerwünschte als auch erwünschte, wie z.B. Antibiotika. Diese Proteine durchziehen die Membran von außen bis ins Zellinnere, wo sich ein kleiner „Motor“ befindet. Wird dieser mit dem Treibstoff ATP in Gang gesetzt, klappen die nach außen ragenden Enden des Proteins wie eine Saloon-Tür auf und transportieren so die Moleküle aus der Zelle. „Wie das in Einzelnen funktioniert, ist nicht im Detail verstanden“, erklärt Schäfer. „Die Experimente geben uns nur Schnappschüsse vom Anfangs- und Endzustand des Proteins. Unser Ziel ist es, die Zwischenschritte zu simulieren und damit gewissermaßen einen Film der dazwischen liegenden Bewegung zu kreieren.“

Die Simulationen, die jedes einzelne Atom im Protein darstellen, sind äußerst zeitaufwändig, denn sie müssen zusätzlich die benachbarten Fettmoleküle der Zellmembran und das umgebende Wasser berücksichtigen – insgesamt mehrere hundert tausend Atome. Um die Rechnungen zu vereinfachen, versucht Schäfer deshalb, die Umgebung des ABC-Proteins durch grobkörnigere Einheiten zu repräsentieren. Wichtig ist immer wieder der Vergleich mit experimentellen Daten. Werden diese durch die Computermodelle ausreichend genau reproduziert, kann sich der Theoretiker auch Vorhersagen zutrauen.

„Die Forschungsumgebung auf dem Campus Riedberg mit den vielen experimentell und theoretisch arbeitenden Gruppen auf dem Gebiet der Membranproteine ist für mich optimal“, sagt der 34jährige. Das Umfeld habe auch die Deutsche Forschungsgemeinschaft bei der Bewilligung seines Emmy Noether Antrags als zusätzliches Argument überzeugt. Sein Interesse an interdisziplinärer Kooperation kann der Chemiker und Biophysiker in Frankfurt ausleben, denn hier findet er das gesamte Spektrum von der theoretischen Physik bis zu den Lebenswissenschaften.

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Informationen:
Dr. Lars Schäfer, Institut für Physikalische und Theoretische Chemie, Campus Riedberg, Tel: (069) 798-29441, schaefer@chemie.uni-frankfurt.de.